Skip to content

В моче миоглобин


Миоглобинурия: причины, симптомы, лечение | Компетентно о здоровье на iLive

Лечением миоглобинурии занимаются только квалифицированные специалисты в госпитальных условиях, при постоянном наблюдении за состоянием баланса электролитов.

Основной акцент в терапии ставится на скорейшем очищении крови больного от токсических веществ, которые формируются в результате распада миоцитов. Такое очищение проводится на фоне стабилизации функциональности системы мочевыделения.

Основными лечебными мероприятиями становятся:

  1. Строжайший постельный режим.
  2. Введение регидратационных растворов для выведения токсических веществ.
  3. Введение мочегонных препаратов для избавления от отечности (Фуросемид, Маннитол).
  4. Проведение переливания крови (при синдроме внутрисосудистого свертывания).
  5. Проведение диализа при развитии острой недостаточности почек (для предупреждения коматозного состояния).
  6. При необходимости – оперативное лечение (если присутствует некроз мышечных волокон).
  7. Введение обезболивающих препаратов из группы опия (нестероидные противовоспалительные средства не применяют ни в коем случае).
  8. Диетическое (иногда – парентеральное) питание с акцентом на белки и калий.
  9. Обеспечение поступления в организм достаточного количества жидкости.

После стабилизации состояния пациента он может быть переведен на амбулаторное лечение.

Лекарства

Для стабилизации кровообращения, для предупреждения развития шокового состояния и острой недостаточности почек при миоглобинурии проводят инфузионное лечение. Одновременно и постоянно контролируется диурез и показатели центрального венозного давления.

В целях детоксикации и ускорения восстановления вводятся солевые препараты, глюкозный раствор 5%, изотонический раствор натрия хлорида, альбумин, замороженная плазма. Для оптимизации микроциркуляторных процессов применяется реополиглюкин и гепарин (5 тыс. ЕД).

Чтобы компенсировать метаболический ацидоз, внутривенно капельно вводится раствор натрия гидрокарбоната (4%). При необходимости применяются антибактериальные препараты в виде внутримышечных инъекций.

Большое внимание уделяется и симптоматическому лечению миоглобинурии, которое может включать в себя прием мочегонных, обезболивающих, антигистаминных и сердечных препаратов.

При краш-синдроме уместно проведение ранней экстракорпоральной гемокоррекции – гемодиализа, гемосорбции, плазмосорбции, плазмафереза.

Витамины

На этапе восстановления к общему курсу лечения обязательно подключают витамины.

  • Цианокобаламин (B12) – улучшает обмен углеводов, поддерживает нервную систему, стимулирует восстановление мускулатуры, обеспечивает адекватное сокращение, развитие и координацию мышц.
  • Биотин – участвует в аминокислотном обмене и обеспечивает энергетический потенциал.
  • Рибофлавин (B2) – участвует в обмене белков, окислении жирных кислот, метаболизме глюкозы.
  • Ретинол (A) – участвует в синтезе белка и выработке гликогена, обеспечивая нормальный мышечный рост.
  • Токоферол (E) – это антиоксидант, защищающий мембраны клеток, способствующий росту миоцитов и восстанавливающий мышечную ткань.
  • Витамин D – нужен для усвоения фосфора и кальция, которые необходимы для обеспечения нормальной сократительной способности мышц.
  • Пиридоксин (B6) – обеспечивает нормальный обмен белков и утилизацию углеводов.
  • Аскорбиновая кислота – ускоряет регенерацию и рост миоцитов, принимает участие в образовании коллагена, улучшает усвоение железа.

Физиотерапевтическое лечение

Физиотерапию при миоглобинурии не применяют.

После проведения оперативного вмешательства на отдаленном этапе назначают реабилитационную терапию, включающую в себя массажные процедуры, лечебную физкультуру – прежде всего, для восстановления функции поврежденной мускулатуры и избавления от контрактур.

Народное лечение

Лечение народными средствами в период острой симптоматики миоглобинурии не приветствуется, так как это может привести к усугублению состояния и ускорению развития осложнений. Подобное лечение разрешается задействовать только на этапе реабилитации, для восстановления организма после миоглобинурии, но только на фоне других врачебных назначений.

Допускается использование таких народных рецептов:

  • Берут 1 ч. л. мелко нарезанной гранатовой кожицы и 200 мл кипящей воды. Кожицу заливают кипятком и настаивают в течение пары часов, фильтруют. Пьют по 1 ст. л. трижды в сутки до еды.
  • Берут половину килограмма яблок зеленых сортов, 100 г тыквенной мякоти, пару веточек мяты, 2 ст. л. сахарного песка, кипяток. Яблоки моют и очищают, нарезают кубиками и укладывают в емкость. Всыпают туда же 1 ст. л. сахарного песка, кладут мяту, доливают 500 мл кипятка и отваривают на малом огне 45 минут. Сливают образовавшуюся жидкость в другую емкость, разминают отваренные яблоки до пюреобразного состояния. Тыкву очищают и нарезают, добавляют 1 ст. л. сахарного песка, заливают 1 л кипятка и отваривают на малом огне, на протяжении часа. Далее воду сливают и готовят из тыквы пюре.

Соединяют два вида пюре, заливают жидкостью от яблок, хорошо вымешивают. Хранят в холодильнике, принимая по 3 ст. л. трижды в сутки за полчаса до приема пищи.

  • Готовят компот из облепиховых ягод, плодов шиповника, нескольких долек лимона. Лимон можно добавлять в уже готовый продукт, так же как и мед – для сладости. Компот пьют по 100 мл трижды в сутки за 20 минут до приемов пищи.
  • Заливают одним литром кипятка 500 г овса, настаивают 40 минут, фильтруют. Настой пьют по 100 мл трижды в сутки перед едой.

Народное лечение, к сожалению, не заменит врачебных назначений. Нужно помнить о том, что миоглобинурия – это состояние, требующее неотложного вмешательства врача, поэтому любые эксперименты с самолечением могут привести к крайне негативным последствиям.

[64], [65], [66], [67], [68], [69], [70], [71], [72]

Лечение травами

На стадии реабилитации после консультации с доктором можно применить лечение лекарственными растениями.

  • Готовят настой из 1 ст. л. фиалкового цвета, 1 ст. л. цветов чистотела, 1 ч. л. зверобоя, 1 ст. л. корневища одуванчика и 500 мл воды. Средство заливают кипятком и настаивают в течение часа. Фильтруют и пьют по четверти стакана трижды в сутки за 30 минут до приемов пищи. Длительность лечения – 4 недели.
  • Заливают 1 ст. л. плодов черемухи 200 мл кипящей воды, уваривают на малом огне в течение 20 минут, после чего фильтруют. Пьют по четверти стакана до 4-х раз в сутки, вне зависимости от приемов пищи.
  • Готовят настой из 200 г листьев петрушки, 100 г душицы, 50 г сушеницы и 1,5 л кипятка. Через 40 минут настой фильтруют, добавляют 1 ч. л. соли, перемешивают. Пьют по четверти стакана после каждого приема пищи.

Гомеопатия

На этапе реабилитации после миоглобинурии допускается применение отдельных гомеопатических средств:

  • Адреналинум – стабилизирует кровяное давление, уменьшает выраженность болей;
  • Аурум муриатикум – улучшает диурез и запускает механизмы адаптации в организме;
  • Хамомилла – улучшает двигательную функцию, устраняет спазмы и судороги, нормализует сон;
  • Гельземиум – устраняет тошноту, дрожь в конечностях, судороги, нормализует двигательную активность;
  • Кали муриатикум – помогает при бредовых расстройствах, нормализует выделение мочи;
  • Опиум – нормализует сон, понижает рефлекторную возбудимость, улучшает мочевыделение;
  • Солидаго – очищает кровь от токсических веществ.

Не стоит принимать гомеопатические средства самостоятельно, лучше обратиться к доктору-гомеопату, который поможет правильно подобрать препарат и его дозировку.

Хирургическое лечение

Оперативное лечение может заключаться в проведении:

  • фасциотомии, которая помогает устранить сильное сдавливание тканей;
  • коррекции переломов, которые могут усугублять ситуацию;
  • операций по удалению омертвевших тканей.

Необходимость в хирургическом лечении, а также масштаб операции определяется лечащим врачом в индивидуальном порядке.

Фасциотомия выполняется в случае, если жизнеспособность мускулатуры сохранена, но выражен субфасциальный отек на фоне нарушенного местного кровотока. Операция включает в себя ревизию и иссечение омертвевших мускульных пучков. При отсутствии гнойных выделений рана ушивается на 3-4 сутки. Это возможно в случае, если отечность спадает, а общее самочувствие пациента приобретает тенденцию к улучшению.

Если же имеется непреходящая ишемия, то единственным выходом становится ампутация конечности над участком наложенного жгута.

При других ситуациях выполняют иссечение омертвевших тканей с реконструкцией жизнеспособных мускулов. Оценить жизнеспособность удается только во время операции. Если мышца имеет нормальный цвет, способна кровоточить и сокращаться, то она признается способной к дальнейшему существованию. Иссечение завершают тщательным промыванием тканей антисептическими растворами. Необходимости в накладывании швов нет: раневая поверхность затягивается вторичным натяжением.

Миоглобин

Миоглобин – белок, который связывает кислород и поставляет его скелетным мышцам. Его концентрация в крови возрастает при повреждении скелетных мышц или миокарда.

Синонимы английские

Myoglobin.

Метод исследования

Иммунотурбидиметрия.

Единицы измерения

Мкг/л (микрограмм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 2-3 часов перед исследованием (можно пить чистую негазированную воду).
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Миоглобин – белок, который содержится в скелетной мускулатуре и сердечной мышце – миокарде. Использование запасенного О2 в мышечной ткани начинается при выраженном снижении парциального давления кислорода в мышцах. Он способен связывать кислород в мышечных клетках, что дает им энергию для сокращения. В норме миоглобина в крови настолько мало, что он не определяется лабораторными методами. При повреждении скелетных мышц или миокарда миоглобин в больших количествах попадает в кровоток. Он не является специфичным маркером повреждения миокарда, в отличие от креатинкиназы МВ и тропонина, однако реагирует на гибель мышечных клеток сердца одним из первых – через 1-2 часа его концентрация в крови увеличивается.

Миоглобин и гемоглобин относят к гемопротеинам, они содержат порфириновое производное - гем, который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с О2. Гемоглобин ответственен за транспорт кислорода, а миоглобин – за его депонирование. Механизм действия обоих белков обуславливается строением гема, состоящего из двухвалентного железа и порфирина. Именно молекула гема отвечает за тропность белков к кислороду. Миоглобин связывает переносимый гемоглобином кислород, создавая депо О2. Когда в организме начинается кислородное голодание (после тяжелой физической нагрузки), он освобождает связанный кислород и "передает" его окислительным системам клеток, где запускается процесс окислительного фосфорилирования, в результате которого образуется необходимая для работы мышц энергия.

Миоглобин фильтруется почками и выводится из организма с мочой. Если происходит массивное повреждение мышц, например, в результате серьезной травмы, он начинает в больших количествах поступать в кровь и может повреждать почки, вызывая острую почечную недостаточность. При отсутствии воспалений или повреждений мышечной ткани он практически не фиксируется в крови. Это его свойство используется для уточнения диагноза "инфаркт миокарда". 

Для чего используется исследование?

Анализ на миоглобин, как правило, назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ, и используется для того, чтобы подтвердить или исключить инфаркт миокарда у пациентов с острой болью в сердце или другими симптомами.

Миоглобин начинает повышаться через 1-2 часа после повреждения миокарда, достигает своего пика через 8-12 часов и к концу дня обычно приходит в норму. Тропонин – "золотой стандарт" в определении инфаркта, так как он является более специфичным, однако преимущество миоглобина состоит в том, что он реагирует максимально рано, тем самым позволяя быстрее поставить диагноз. С другой стороны, необходимо понимать, что миоглобин может повышаться и без повреждения сердечной мышцы. Таким образом, отрицательный результат анализа на миоглобин исключает инфаркт, положительный – требует подтверждения тропонином.

Иногда тест на миоглобин необходим людям с серьезными травмами для того, чтобы определить вероятность поражения почек.

Когда назначается исследование?

Анализ на миоглобин назначается при подозрении на острый инфаркт миокарда. Кровь берут сразу при поступлении пациента в стационар и потом еще несколько раз через каждые 2-3 часа.

Такой тест обычно назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ и тропонин, что позволяет более уверенно судить о наличии или, напротив, отсутствии острого повреждения сердечной мышцы.

Кроме того, это исследование может понадобиться после массивных повреждений скелетной мускулатуры, чтобы оценить риск повреждения почек и острой почечной недостаточности.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0 - 70 мкг/л.

Обычно содержание миоглобина в крови настолько несущественно, что даже не может быть измерено.

Повышение уровня миоглобина в крови говорит о недавнем повреждении скелетных или сердечной мышц. Назначение тропонина или креатинкиназы МВ позволяет уточнить причину повышения миоглобина. Если в течение 12 часов боли в грудной клетке повышения миоглобина не произошло, вероятность инфаркта миокарда крайне маловероятна.

Так как миоглобин, помимо сердца, содержится еще в скелетной мускулатуре, он может повышаться и в других ситуациях:

  1. синдром длительного сдавливания (краш-синдром) возникает в результате раздавливания или размозжения мышечной ткани, а также длительного прекращения кровотока по конечности;
  2. любые травмы;
  3. после хирургических операций;
  4. судороги любого происхождения;
  5. любые заболевания, приводящие к повреждению мышц: дерматомиозит, полимиозит, мышечная дистрофия и др.

Что может влиять на результат?

  • Злоупотребление амфетаминами и алкоголем повышает уровень миоглобина.
  • Так как миоглобин выводится через почки, его уровень может быть повышен при почечной недостаточности.
 Скачать пример результата

Важные замечания

  • Внутримышечные инъекции и физическая нагрузка не влияют на уровень миоглобина в крови.
  • Повышенный уровень миоглобина – недостаточное основание для постановки диагноза "инфаркт миокарда". Необходима комплексная оценка состояния пациента, которую может провести только врач. При этом учитывается характер болевого синдрома, история развития заболевания, ЭКГ, результаты других лабораторных и инструментальных обследований.
  • В норме миоглобин не определяется в моче, настолько его в ней мало. Если уровень миоглобина повышается так, что его становится возможным измерить, то это указывает на вероятность почечной недостаточности.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, кардиолог.

МИОГЛОБИН — Большая Медицинская Энциклопедия

МИОГЛОБИН (myoglobinum; греч, mys, my [os] мышца + лат. globus шарик; Mgb; син.: миогемоглобин, мышечный гемоглобин) — сложный белок красного цвета, относящийся к хромопротеидам; содержится в красных мышцах животных различных классов и видов. Основной функцией М. является накопление кислорода, поступающего в процессе дыхания в мышцы из крови и отдача кислорода по мере необходимости в нем (см. Газообмен).

Факторами, определяющими различия в содержании М., являются видовая принадлежность животных (см. табл.), особенности условий их существования, образ жизни, тип мышцы, степень ее активности, а также трофические влияния нервной системы. Очень высокое содержание М. (до 16—40 г на 100 г высушенной ткани) характерно для водных животных. Значительные количества М. содержатся в красных мышцах нек-рых беспозвоночных (моллюски), в гладких мышцах мускульного желудка птиц, в гладкой мускулатуре бронхов, сосудов, стенок кишечника, а также в паренхиматозных органах, причем последние участвуют в процессах синтеза (печень), распада (селезенка) и выделения пигмента. Однако еще не доказано, что пигмент, выделенный из паренхиматозных органов, идентичен М.

Таблица. Содержание миоглобина в сердечных и скелетных мышцах человека и некоторых классов позвоночных животных (в г на 100 г высушенной ткани)

Класс животных; человек

Мышцы сердца

Скелетные мышцы

Рыбы

0,2—0,5

0, 1—0,4

Амфибии

0, 1—0, 6

0 —0,1

Рептилии

0, 8—2, 6

0,2—2,4

Птицы:

домашние

1, 0-2,0

0,9—1,8

дикие

2,1—6, 5

0, 7—5, 3

Млекопитающие:

домашние

0, 9—4, 4

0,2-8, 5

дикие

1,1-6,2

0,02—5,13

Человек

1,5

1,4-3,9


В крови и моче М. в норме отсутствует. Поэтому его появление в этих биол, жидкостях является признаком заболеваний, сопряженных с деструкцией тканей (инфаркт миокарда, травматические повреждения мышц, генетически обусловленная прогрессивная мышечная дистрофия и т. д.). Определение уровня М. в плазме крови может служить критерием обширности деструкции, динамики процесса и эффективности лечебных мероприятий.

Мол. вес (масса) М. составляет в среднем 17 500, содержание железа 0,34%, Изоэлектрическая точка находится при pH 6,99. М. характеризуется большой растворимостью и высокой устойчивостью к действию щелочей.

Схематическое изображение молекулы миоглобина: цифрами отмечен каждый десятый аминокислотный остаток; светлые кружки — остатки пролина (Про), часто совпадающие с поворотом полипептидной цепи. В виде диска изображена группа гема; буквами С и N обозначены концевые участки цепи, содержащие соответственно свободные карбокси- и аминогруппы.

Изучена третичная структура М. и построена пространственная модель его молекулы (рис.). М. состоит из простого белка— глобина, представляющего собой одну полипептидную цепь, в состав к-рой входит 153 аминокислотных остатка, и простетической (небелковой) группы — гема (железопротопорфириновый комплекс, или протогем). Полипептидная цепь глобина М. на 77% представлена альфа-спиральными участками (всего 8 спиралей), к-рые перемежаются с участками неупорядоченной структуры, расположенными в области четырех изгибов полипептидной цепи. Все полярные группы, образованные лизином, аргинином, глутамином, аспарагином, гистидином, треонином, тирозином и триптофаном, находятся на поверхности и соединены с молекулами воды, а неполярные остатки сконцентрированы в центре. Поэтому молекула М. компактна и устойчива к изменениям pH и ионной силы р-ра.

По своим свойствам глобин М. близок к альбуминам. Гем М. расположен в углублении, находящемся на определенном изгибе полипептидной цепи вблизи поверхности молекулы. Это делает гем более доступным различным воздействиям. Одной координационной связью (пятой) гем соединен с гистидиновым остатком альфа-спирали, а шестая координационная связь железа гема может быть занята водой, кислородом, окисью углерода или другими соединениями. При взаимодействии с кислородом (оксигенации) в глобине молекулы М. не происходит структурных изменений. Пигмент мышц не способен соединяться с двуокисью углерода (CO2).

Доказано существование двух конформеров (А и В) нативного состояния М., к-рые отличаются по своим свойствам и структуре. Переход конформера А в конформер В протекает при повышении температуры от 20 до 40° и отражается на активности гема. Высокотемпературный конформер В является менее реакционноспособным.

М. человека и животных имеет неодинаковую форму кристаллов: тонкие, игловидные, собранные в пучки (человек), ромбические таблички (рогатый скот) и др. М. подобно гемоглобину (см.) образует различные производные, отличающиеся друг от друга по спектрам поглощения. При соединении с кислородом М. превращается в оксимиоглобин (MgbO2), в к-ром железо гема является двухвалентным. С помощью метода дифракции рентгеновских лучей показано, что оксигенация М. сопровождается пространственным смещением железа от середины порфиринового кольца по направлению к проксимальному гистидину (F-8) полипептидной цепи на 0,033 нм. В гемоглобине же оксигенация вызывает гораздо большее смещение атома железа (0,04— 0,05 нм) и изменения в четвертичной структуре всей молекулы пигмента крови.

Вдыхание животными воздуха, содержащего окись углерода в повышающихся концентрациях (0,01—0,2%), приводит не только к увеличению содержания карбоксигемоглобина в крови, но и к связыванию окиси углерода миоглобином с образованием карбоксимиоглобина (MgbCO), железо гема к-рого также находится в двухвалентном состоянии. Когда количество карбоксигемоглобина в крови достигает 60%, содержание карбоксимиоглобина в скелетных мышцах составляет 10—50%, а в мышце сердца — от 6 до 44%. MgbCO обнаружен и в мышцах людей, погибших от отравления: угарным газом. Воздействие на М. окислителей обусловливает возникновение метмиоглобина (метMgb). Превращение М. в метMgb при окислении происходит очень легко и при одинаковых условиях в 12—14 раз превышает скорость образовании метгемоглобина. В то же время в мышцах животных эта реакция после внутривенного вливания окисляющих ядов протекает более медленно, чем окисление гемоглобина.

Максимумы полос поглощения М. и его производных расположены при следующих значениях длин волн: для MgbO2 — 582, 542, 415 нм; для Mgb — 602, 560, 436 нм; для MgbCO — 585, 542, 423 нм; для метMgb — 630, 500, 409 нм. Известный другие производные пигмента: сульфмиоглобин, нитроксимиоглобин, цианмиоглобин и т. д. В реакциях сопряженного окисления М. переходит в зеленый пигмент — вердомиоглобин, а при более глубоком распаде — в желчные пигменты (см.).

Биосинтез М. происходит в мышцах со значительно меньшей скоростью по сравнению с гемоглобином. После введения животным меченого железа оно обнаруживается в гемоглобине уже спустя 6—8 дней, а в М. только через месяц. Продолжительность существования М. составляет 80 дней. В процессе эмбриогенеза М. раньше всего появляется в мышце сердца.

В мышцах позвоночных М. локализуется в саркоплазме на уровне диска А и связан электростатически с наружной мембраной митохондрий или саркоплазматического ретикулума (см. Мышечная ткань).

Создаваемый с помощью М. резерв кислорода в мышцах прежде всего определяется концентрацией в них пигмента и его способностью подвергаться оксигенации и деоксигенации. М. поддерживает постоянный уровень оксигенации во время мышечного сокращения, создавая определенный градиент напряжения кислорода между капиллярами и мышечными клетками, обеспечивая, т. о., возможность его утилизации при усилении окислительных процессов в работающих мышцах. Благодаря высокому сродству к кислороду полунасыщение им М. происходит менее чем за 0,1 сек. (при pO2 = 3,3 мм рт. ст.). При pO2, равном 5 мм рт. ст. (минимальное для деятельности цитохромоксидазы), диссоциирует до 40% оксимиоглобина, повышая, т. о., количество кислорода, растворенного в саркоплазме. М. участвует в молекулярном механизме его транспорта в клетку путем создания градиента и ускорения диффузии. Не исключена возможность непосредственного переноса кислорода М. при поступательном движении молекулы пигмента. Благодаря наличию пероксидазных свойств М. обладает ферментативной активностью. Доказана возможность включения М. в работу фосфорилирующей дыхательной цепи в качестве акцептора электронов от восстановленных коферментов пиридинового типа (НАД-H и в меньшей степени НАДФ-Н).

Существующие методы количественной оценки содержания М. включают электрофорез (см.) и ионообменную хроматографию (см.). Разделение М. и гемоглобина достигается благодаря их различной растворимости в 3 М фосфатном буфере при pH 6,6 (гемоглобин при этом значении pH нерастворим). Спектрофотометрическая регистрация количества М. основана на разнице в светопоглощении карбокси- и цианметсоединений М. и гемоглобина в видимой части спектра (см. Спектрофотометрия). Предложены также гистохимические методы определения М., основанные на бензидин-пероксидазной активности пигмента. Они позволяют с достаточной достоверностью выявлять М. в мышечной ткани и устанавливать закономерности в локализации и распределении М. в норме и их изменения при различных патол, состояниях.

Миоглобин в судебно-медицинском отношении

Миоглобин в судебно-медицинском отношении имеет значение в случаях прижизненного поражения скелетных мышц, сопровождающегося высвобождением М. При этом М. накапливается в плазме крови. При концентрации, превышающей 30 мг%, развивается миоглобинурия (см.), к-рая наряду с шоковым и коматозным состоянием, интоксикацией и пр. служит патогенетическим фактором развития миоглобинурийного нефроза (см. Нефротический синдром). Повреждение мышц, сочетающееся с обширными гематомами или внутрисосудистым гемолизом, кроме того, ведет к возникновению гемоглобинемии (см.), приводящей в последующем к миоглобинурии и миоглобинурийному нефрозу. Т. о., миоглобинемия и обусловленные ею процессы служат экспертным критерием поражения скелетной мускулатуры и доказательством его прижизненности.

Миоглобинемия может иметь место при механической травме (одномоментная травма обширных мышечных массивов, так наз. краш-синдром, или синдром раздавливания), отравлении миолитическими ядами, в т. ч. пищевыми (токсический миозит), при нарушении артериального или венозного кровообращения в конечностях (тромбоз или тромбоэмболия крупных артерий, тромбоз вен, синдром жгута, состояние после реплантации конечностей), при длительном пребывании человека в одной и той же позе (позиционное сдавление), при ожогах, обморожениях, при судорожных состояниях (эпилепсия, столбняк и т. д.).

Наличие и содержание М. в крови и моче устанавливают спектрофотометрическим способом или при помощи электрофореза. Для дифференциации пигментов в моче применяют пробу с сульфатом аммония, при к-рой в осадке мочи, содержащем миоглобиновые шлаки, на фильтре наблюдается характерное окрашивание .


Библиография: Атанасов Б. П. Модели конформеров нативного состояния миоглобина, Молек. биол., т. 4, в. 3, с. 348, 1970, библиогр. ; Верболович П. А. и Верболович В. П. Миоглобин и использование кислорода в животном организме, в кн.: Полярографическое определение кислорода в биол, объектах, под ред. В.А. Березовского, с. 123, Киев, 1974, библиогр.; Свадковский Б. С. Острый пигментный нефроз и его судебно-медицинская оценка, М., 1974, библиогр.; Троицкая О. В. Миоглобин, его химическое строение и функции в организме, Вопр, мед. хим., т. 17, в. 5, с. 451, 1971, библиогр.; Murray J. D. On the role of myoglobin in muscle respiration, J. theor. Biol., v. 47, p. 115, 1974, bibliogr.; Wittenberg J. B. Myoglobin — facilitated oxygen diffusion, role of myoglobin in oxygen entry into muscle, Physiol. Rev., v. 50, p. 559, 1970, bibliogr.


Миоглобин

Общая информация об исследовании

Миоглобин – белок, который содержится в скелетной мускулатуре и сердечной мышце – миокарде. Использование запасенного О2 в мышечной ткани начинается при выраженном снижении парциального давления кислорода в мышцах. Он способен связывать кислород в мышечных клетках, что дает им энергию для сокращения. В норме миоглобина в крови настолько мало, что он не определяется лабораторными методами. При повреждении скелетных мышц или миокарда миоглобин в больших количествах попадает в кровоток. Он не является специфичным маркером повреждения миокарда, в отличие от креатинкиназы МВ и тропонина, однако реагирует на гибель мышечных клеток сердца одним из первых – через 1-2 часа его концентрация в крови увеличивается.

Миоглобин и гемоглобин относят к гемопротеинам, они содержат порфириновое производное - гем, который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с О2. Гемоглобин ответственен за транспорт кислорода, а миоглобин – за его депонирование. Механизм действия обоих белков обуславливается строением гема, состоящего из двухвалентного железа и порфирина. Именно молекула гема отвечает за тропность белков к кислороду. Миоглобин связывает переносимый гемоглобином кислород, создавая депо О2. Когда в организме начинается кислородное голодание (после тяжелой физической нагрузки), он освобождает связанный кислород и "передает" его окислительным системам клеток, где запускается процесс окислительного фосфорилирования, в результате которого образуется необходимая для работы мышц энергия.

Миоглобин фильтруется почками и выводится из организма с мочой. Если происходит массивное повреждение мышц, например, в результате серьезной травмы, он начинает в больших количествах поступать в кровь и может повреждать почки, вызывая острую почечную недостаточность. При отсутствии воспалений или повреждений мышечной ткани он практически не фиксируется в крови. Это его свойство используется для уточнения диагноза "инфаркт миокарда". 

Для чего используется исследование?

Анализ на миоглобин, как правило, назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ, и используется для того, чтобы подтвердить или исключить инфаркт миокарда у пациентов с острой болью в сердце или другими симптомами.

Миоглобин начинает повышаться через 1-2 часа после повреждения миокарда, достигает своего пика через 8-12 часов и к концу дня обычно приходит в норму. Тропонин – "золотой стандарт" в определении инфаркта, так как он является более специфичным, однако преимущество миоглобина состоит в том, что он реагирует максимально рано, тем самым позволяя быстрее поставить диагноз. С другой стороны, необходимо понимать, что миоглобин может повышаться и без повреждения сердечной мышцы. Таким образом, отрицательный результат анализа на миоглобин исключает инфаркт, положительный – требует подтверждения тропонином.

Иногда тест на миоглобин необходим людям с серьезными травмами для того, чтобы определить вероятность поражения почек.

Когда назначается исследование?

Анализ на миоглобин назначается при подозрении на острый инфаркт миокарда. Кровь берут сразу при поступлении пациента в стационар и потом еще несколько раз через каждые 2-3 часа.

Такой тест обычно назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ и тропонин, что позволяет более уверенно судить о наличии или, напротив, отсутствии острого повреждения сердечной мышцы.

Кроме того, это исследование может понадобиться после массивных повреждений скелетной мускулатуры, чтобы оценить риск повреждения почек и острой почечной недостаточности.

Анализ мочи (на миоглобин) - Анализ мочи - Диагностика

Все анализы

 

 

Фото и иллюстрации

Набор для проведения исследования мочи на миоглобин

Источник: http://www.rapidtest.com/index.php?i=Myoglobin-Serum-Rapid-Test-(Cassette)-RapiCard%C3%A2%E2%80%9E%C2%A2-InstaTest&id=229&cat=24

Тест-полоски для определения миоглобина в моче

Источник: http://www.alibaba.com/product-gs/374957306/Urine_test_strip.html

Общее описание

 

Миоглобин – это белок, который входит в состав сердечной мышцы и скелетной мускулатуры. При повреждении этих органов он поступает в кровь, после чего определяется миоглобин в моче. 

 

Аудитория риска

 

Аудитория риска

 

Данное исследование выполняется больным с инфарктом миокарда, сильными повреждениями мышц, при ударе электрическим током, отравлении токсическими веществами и передозировке медикаментов.

 

Подготовка и проведение исследования

 

Подготовка пациента

 

Исследование информативное и не требует особой подготовки пациента.

 

Сроки выполнения

 

Обычно в клинике результат бывает готов в течение суток.

 

Степень риска

 

Исследование совершенно безопасно и дает врачам очень большое количество полезной информации.

Методика выполнения

 

Моча для анализа собирается так же, как и для общеклинического исследования. 

Показатели содержания миоглобина в моче в норме и при патологии

 

Производится биохимический анализ для того, чтобы выявить миоглобин в моче, количество содержания которого оценивается в «крестах» (наименьшее – «+», наибольшее – «+++»).

 

Способы оценки результата анализа

 

Осуществляется биохимическое исследование материала, ставится специфическая реакция для выявления миоглобина в моче. Она в первую очередь является качественной, поэтому содержание и выражается не в цифрах, а при помощи «крестов».

Какие заболевания диагностирует

 

Какие болезни диагностирует

 

Миоглобин в моче выявляется при таких заболеваниях, как ишемическая болезнь сердца, электро- и прочие виды травм мышечной ткани.

Миоглобин в крови: нормы концентрации, повышен, понижен

Миоглобин это белок, который включает в себе железо (двухвалентное). Миоглобин идентичен гемоглобину по строению, но белковое строение у них различное.

Данный белок не разносит по организму ионы кислорода, а занимается запасом его в организме, образует молекулы оксимиоглобин, и наполняет оксимиоглобином мышечные ткани.

Наполненные кислородом клетки мышечных тканей, способны обеспечить внутреннее их дыхание.

Расход мышечными тканями кислорода полностью зависит от ее функции.

Ткани, которые интенсивно потребляют кислород:

  • Клетки мышцы сердечного органа,
  • Серое вещество, которое находится в головном мозге,
  • Паренхима печеночного органа,
  • Корковое вещество, которое входит в состав почек.

Только клетки одной единственной ткани могут накапливать молекулы кислорода это мышечная ткань, потому что она владеет молекулами миоглобина в своем составе.

Что такое молекулы мышечного гемоглобина?

Миоглобин это белок, который присутствует в мышцах поперечно-полосатых, аналогично расположеных в миокардовой ткани. Миоглобин входит в состав группы хромопротеиновых молекул.

В миоглобине присутствует ген, который взаимосвязан с частью белков организма и входит в простетическую группу. В молекулу миоглобина входят составные части аминокислот.

Белок является мономером, который состоит из единственной цепи.

Существуют структуры молекулы белка:

  • Структура первичная это стадия мономера, состоящая из полипептидной связывающей цепи, в состав которой входит остатки аминокислот,
  • Структура вторичной стадии конфирмация, которая имеет а-спиральную форму и 75,0% молекул имеет данную структуру,
  • Структура третичного типа имеет а-спиральную форму, которая сложена в глобулу компактного типа.

Чтобы определить структуру третичного вида, нужен метод анализа при помощи рентгена.

Свойства миоглобина

Миоглобин имеет свойственные только ему способности:

  • Связывание гемоглобина,
  • Создание самостоятельного буфера,
  • 1,0 грамм миоглобина может присоединить к себе 1,34 мл о2,
  • Способность откладывать запасы кислорода до ближайшего времени.

Если в организме происходит ситуация и миокард не получает кислород, тогда данный запас кислорода в миоглобине обеспечивает сердечную мышцу на протяжении 4 секунд.

Когда происходит сбои в кровотоке миокарда, либо же повреждения в систоле, тогда гемопротеин предотвратит окисление организма, и обеспечит нормальные условия для всех процессов в организме.

Работа миоглобина в данном обеспечении краткосрочная.

При нарушении миоцитов мышц скелета, или кардиомиоцитов, выполняется выход миоглобина в кровоток.

При инфаркте миокарда происходит зависимость уровня в крови миоглобина от степени поражения некрозом сердечной мышцы. Чем больше поражена сердечная мышца, тем выше индекс в крови мышечного хромопротеина.

Когда при инфаркте делается повторный анализ на миоглобин (через 2 3 часа), тогда посредством данного анализа можно определить степень разрушения сердечной мышцы.

Также на инфаркт сердечной мышцы может указывать повышение уровня креатинкиназы (фракции МВ).

В чем отличие данного белка от гемоглобина?

Оба белка в организме гемоглобин и мышечный белок миоглобин, имеет довольно много общих составляющих. Главное их сходство это транспортирование по организму ионы кислорода.

Функция миоглобина, присоединять к себе ионы кислорода и создавать кислородные запасы в тканях. Еще одна функция миоглобина это освобождать из клеток ткани кислород, чтобы подготовить энергию для работы мышц.

Структурные составляющие этих двух белков миоглобина и молекул гемоглобина различные.

Гемоглобин по своей структуре полимер, миоглобин имеет структуру молекулы мономера.

Различия:

Гемоглобин в составе организма отвечает за функцию дыхания клеток и поддерживает постоянный уровень кислотности крови рН. В своем строении содержит 4 молекулярных гема.

Свойства миоглобина это транспортировка ионов кислорода от легких, к артериям периферической сферы организма. Данный белок имеет одну цепь в структуре, поэтому для связывания с молекулами кислорода, он не тратит много сил, хотя отдавать ему данные молекулы тяжелее.

Эти оба белка имеют высокую токсичность, при попадании в организм в свободном чистом состоянии. По норме, из состава организма, молекулы миоглобина выводятся при помощи почек.

Молекулы миоглобина имеют крупный размер, поэтому при нарушениях в сосудах почек они могут закупоривать их, вызывая некроз органа.

Между этими двумя белками происходит конкуренция за кислород, и миоглобин не успевает отдать его клеткам тканей, что может спровоцировать кислородное голодание мышечной ткани.

В кардиологии анализ на миоглобин это один из ярких маркеров патологии сердечного органа, а именно инфаркта миокарда.

Этот маркер подтверждает положительный результат повреждения сердечной мышцы, или же мышечных тканей организма.

Когда нужно делать анализ на миоглобин?

Биохимия крови на присутствие миоглобина делается в случае предположения на:

  • Инфаркт сердечной мышцы в острой стадии патологии при первичном диагностическом его изучении,
  • Сильное повреждение, или разрушение мышечной ткани скелета,
  • Патология миопатия,
  • Заболевание полимиозит,
  • При контроле лечения инфаркта.

При остром инфаркте кровь на миоглобин берется сразу при поступлении больного в клинику.  Также для контроля заболевания несколько раз, через временные промежутки в 3 часа.

Показания данного маркера очень важно при повторном заболевании, и назначается в комплексе с другими маркерами это креатинкиназой и тропонином. Данный комплекс биохимии дает в полной мере оценить степень поражения мускулатуры сердечного органа.

Подготовка к анализу

Для исследования биологического материала на миоглобин, подходит: сыворотка крови, плазма, или даже урина. Все биологические материалы должны быть свежо взятыми.

Для того чтобы получить максимально правильный результат показателей на миоглобин, необходимо соблюдать правила до забора материала, и во время его:

  • Кровь рекомендовано сдавать утром,
  • Последний прием еды не менее чем за 8 9 часов до забора венозной крови,
  • Не употреблять алкоголь в последние 48 часов до сдачи материала на анализ,
  • Пить можно только чистую воду перед сдачей,
  • Кофе, соки, чай, и другие напитки употреблять в этот период запрещено чтобы избежать искаженного материала,
  • Минимум за 60 минут до сдачи анализа запрещено курить,
  • За полчаса до процедуры прекратить всякую активность,
  • Перед сдачей, не нервничать и быть в спокойном состоянии,
  • Не проводить процедуру сразу после рентгенографии, а также после узи,
  • Не проводить анализ после физиотерапии.

Анализ на миоглобин это важный этап диагностики, особенно в терапии инфаркта.

Результаты анализа дают возможность отследить эффективность лечения, и если необходимо подкорректировать медикаментозный курс.

Норма индекса миоглобина

Нормативные показатели могут расти в сторону увеличения, и зависеть от методик лабораторного исследования:

  • Диагностический тест – иммуно-нефелометрический,
  • РИА анализ радиоиммунологический,
  • Исследование методикой иммунофлюоресцентного анализа.

Несмотря, на различную чувствительность лабораторных тестов, объем миоглобина не превышает индекс от 65,0 до 80,0 мкг/л.

Нормативный показатель:

  • Для представителей сильного пола от 19,0 до 92,0 мкг/л,
  • Для женского организма от 12,0 до 76,0 мкг/л,
  • Средний нормативный коэффициент 49,0, а также больше, или меньше на 17,0 единиц (для мужского пола),
  • Средний норматив для женщин 35,0, а также больше, или меньше на 14,0,
  • Концентрация молекул миоглобина в урине меньше, чем индекс 20,0 мкг/л, в абсолютно здоровом организме, в урине не должен присутствовать белок миоглобин.

Когда индекс миоглобина в составе крови отличается от нормативных единиц, тогда ставят диагноз миоглобинемия.

Если обнаружено при прохождении анализа присутствие миоглобина в урине, тогда устанавливают диагноз миоглобинурии.

Индекс повышен

Физиологическое повышение мышечного типа гемоглобина. Причины связаны с нагрузкой на мышечную ткань скелета, особенно при спортивных состязаниях и тренировках, а также при применении физиотерапии электрическими импульсами.

Патологическое повышение индекса происходит при таких заболеваниях:

  • Повреждение сердечной мышцы при инфаркте миокарда (увеличивается гемопротеин, а также происходит увеличение показателя креатинкиназы). Миоглобин повышается спустя 30 минут после появления болевого синдрома, и его присутствие можно определить даже на 3 сутки после приступа,
  • Недостаточность в почках и синдром уремический,
  • Воспаление, которое протекает в тканях мышц,
  • При травматизме,
  • Ожоги тканей термические в глубокой форме,
  • Ожоги химического типа в мышечной ткани,
  • Судороги мышечного характера,
  • После хирургического вмешательства,
  • Дистрофия мышц.

Индекс понижен

Понижается индекс мышечного типа гемоглобина в крови только под воздействием патологии, такой как:

  • Артрит ревматоидного типа,
  • Воспаление ткани мышц полимиозит,
  • Миастения это присутствие в составе крови антител, которые влияют на миоглобин.

Полимиозит

Что влияет на уровень мышечного гемоглобина?

На уровень, как в сторону повышения, так и в сторону его снижения в составе крови миоглобина могут влиять некоторые факторы:

  • Гемолиз,
  • Липемия влияет на показатель данного белка в анализе,
  • Злоупотребление алкогольными напитками провоцирует повышение в крови миоглобина,
  • Употребление в большом количестве амфетаминов повышает уровень данного белка,
  • Почечная недостаточность влияет на содержание миоглобина в крови, так как данное вещество выводится из организма при помощи почек.

Присутствие миоглобина в урине

Содержание миоглобина в моче это показатель в организме патологии, так как у здорового человека, данный белок в урине не просматривается:

  • Инфаркт (повреждение некрозом сердечной мышцы),
  • Миоглобинурия, как вторичное заболевание при интоксикации организма,
  • При ожогах большой площадью и глубоких травматических ожогах,
  • Интоксикация алкоголем,
  • Физическая перегрузка мышечной ткани особенно остро стоит при спортивных нагрузках,
  • Токсикоз мышечной ткани при травматизме,
  • Патология почек.

Профилактические мероприятия

Для того чтобы поддерживать нормальный уровень в составе крови мышечного гемоглобина, необходимо обратить внимание на распределение физических нагрузок на организм и адекватно относиться к нормам нагрузок.

Очень важно вести здоровый образ проживания и не злоупотреблять алкогольными напитками. Никотиновая зависимость также влияет на показатель мышечного гемоглобина.

Видео: Интересное о миоглобине.

Вывод

При правильном распределении нагрузки на группу мышц и при здоровом сбалансированном питании и образе жизни, миоглобин будет в пределах нормативных показателей.

Роль данного белка очень важна в человеческом организме это обеспечение кислородом клетки мышц, транспортировка кислорода к месту назначения и транспортирование углекислого газа к легким.

При нормальном показании миоглобина в составе крови, будет идти бесперебойная робота газообменного процесса в организме для правильного функционирования жизнеобеспечивающих органов.

Загрузка...

Определение уровня миоглобина в моче: цель, процедура и результаты

Обзор

Ваш врач может использовать тест на миоглобин для определения количества белка миоглобина в вашей моче. Ваш врач может назначить этот тест по нескольким причинам. Они могут заказать его, если посчитают, что ваши мышечные ткани были повреждены. Это может помочь им определить ваш риск повреждения почек из-за мышечной травмы. Если вы испытываете внезапную почечную недостаточность, это также может помочь им понять, почему, поскольку миоглобин может нанести значительный ущерб вашим почкам.

Что такое миоглобин?

Миоглобин - это тип белка в организме. Он естественным образом присутствует в вашем сердце и скелетных мышцах. Скелетные мышцы - это то, что мы традиционно называем мышцами всего тела. Это необходимо для правильного функционирования вашего опорно-двигательного аппарата и движений тела.

Всем вашим мышцам необходим кислород для выполнения обычных движений тела, таких как сидение, стояние, ходьба или выполнение множества повседневных действий. Кислород также требуется вашим мышцам для более сложных видов деятельности, включая упражнения.Миоглобин - это белок, который связывается с кислородом, привлекая его к мышечным волокнам из кровотока. Это помогает сделать кислород доступным для сердца и скелетных мышц, чтобы они могли выполнять свои основные функции.

Если вы здоровы, миоглобин останется в ваших мышцах. Если ваша мышца повреждена, миоглобин попадает в кровоток. Когда он попадает в ваш кровоток, ваши почки фильтруют его и выводят из организма с мочой.

Для анализа миоглобина в моче требуется образец мочи.Тест не несет никакого риска. Это не должно вызывать боли.

Вам, возможно, придется заранее подготовиться. Если вы мужчина, ваш врач, вероятно, попросит вас протереть головку члена, прежде чем сдавать анализ мочи. Если вы женщина, врач, вероятно, попросит вас промыть область гениталий теплой мыльной водой, а затем тщательно промыть эту область. Вероятно, вам не нужно будет голодать или прекращать прием лекарств, прежде чем сдать образец.

После этого вам просто нужно собрать небольшое количество мочи в емкость, предоставленную врачом. Часто предпочтительнее средний образец. Это означает, что вам следует помочиться небольшим количеством, прежде чем вы начнете собирать мочу в контейнер.

Закрыв контейнер крышкой, тщательно вымойте руки. Ваш врач отправит его в лабораторию для тестирования.

Лаборатория проанализирует ваш образец, чтобы определить, содержит ли ваша моча миоглобин. Если он действительно содержит миоглобин, лаборатория определит его концентрацию.

Нормальные результаты

В моче не должно быть значительного количества миоглобина. Если в моче нет миоглобина, это считается нормальным результатом. Это также иногда называют отрицательным результатом.

Возможные причины отклонений от нормы

Если в образце мочи обнаружено измеримое количество миоглобина, это считается ненормальным результатом. Ненормальные результаты имеют несколько возможных причин:

Например, миоглобин может появиться в вашей моче, если произойдет одно из следующих событий:

  • Ваши скелетные мышцы были повреждены, например, в результате несчастного случая или хирургического вмешательства.Употребление наркотиков, алкоголя, судороги, длительные энергичные упражнения и низкий уровень фосфатов также могут повредить ваши скелетные мышцы.
  • У вас мышечная дистрофия или другой тип заболевания или расстройства, которое приводит к повреждению мышц.
  • У вас был сердечный приступ. Сердечный приступ повреждает или разрушает сердечную мышцу, что приводит к выбросу миоглобина.
Злокачественная гипертермия

Злокачественная гипертермия - чрезвычайно редкое заболевание, которое может вызвать контрактуру или ригидность мышц и появление миоглобина в моче.Это вызывает серьезная побочная реакция на некоторые обезболивающие. У большинства людей, страдающих этим заболеванием, есть генетическая мутация, которая делает их восприимчивыми к ней.

Если в моче присутствует миоглобин, врач может назначить дополнительные анализы, чтобы определить основную причину и назначить соответствующий план лечения. Очевидно, что лечение сердечного приступа будет отличаться от лечения обширной травмы скелетных мышц.

Ваш врач, вероятно, будет внимательно следить за вашей функцией почек, поскольку миоглобин может повредить ваши почки.Для этого они будут использовать дополнительные тесты, такие как тест на азот мочевины в крови, тест на креатинин или анализ мочи.

В идеале ваш врач сможет вылечить ваше основное заболевание и предотвратить долговременное повреждение почек. Обратитесь к врачу за дополнительной информацией о вашем конкретном диагнозе, плане лечения и долгосрочной перспективе.

.

Biochemistry, Myoglobin - StatPearls - NCBI Bookshelf

Введение

Миоглобин - это белок, расположенный в основном в поперечно-полосатых мышцах позвоночных. MB - это ген, кодирующий миоглобин у человека. Он кодирует одну полипептидную цепь с одним участком связывания кислорода. Миоглобин содержит простетическую группу гема, которая может обратимо связываться с кислородом. Организм использует его в качестве белка для хранения кислорода в мышцах. Он способен связывать и выделять кислород в зависимости от концентрации кислорода в клетке.В результате его основная функция - снабжать миоциты кислородом. Миоглобин также участвует в гемостазе оксида азота. Он также играет роль в детоксикации активных форм кислорода. Миоглобин является причиной красного цвета мышц у большинства позвоночных. [1] [2]

Основы

Миоглобин - один из членов суперсемейства глобинов, которое также включает гемоглобин. Его часто сравнивают структурно и функционально с гемоглобином. Гемоглобин имеет четыре полипептидных цепи и четыре участка связывания кислорода.Миоглобин представляет собой единую полипептидную цепь с одним сайтом связывания кислорода, что приводит к разной кинетике связывания двух белков с кислородом. Миоглобин не взаимодействует, в отличие от гемоглобина, который связывается с кислородом кооперативно в результате своей тетрамерной природы. В результате кривая насыщения миоглобина кислородом является гиперболической. Гемоглобин имеет сигмовидную кривую из-за его кооперативного связывания. Миоглобин проявляет более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин. Следовательно, он очень эффективно извлекает кислород из крови.Миоглобин в основном присутствует в поперечно-полосатой мышце позвоночных. Гемоглобин, с другой стороны, находится в кровотоке в составе эритроцитов. Миоглобин также присутствует в гораздо более низких концентрациях в гладкомышечных, эндотелиальных и даже опухолевых клетках. [1] [2]

Проблемы, вызывающие озабоченность

Роль миоглобина как маркера заболевания ограничена. Его больше нет в конкретных рекомендациях по ведению острых коронарных синдромов. Что касается рабдомиолиза, миоглобин не является прогностическим критерием и не является диагностическим.[3]

Клеточный

Миоглобин наибольшая концентрация встречается в поперечно-полосатых мышцах позвоночных. В частности, он находится в цитоплазме сердечных миоцитов и саркоплазме окислительных волокон скелетных мышц; это включает скелетную мышцу и сердечную мышцу. Миоглобин также присутствует в гораздо более низких концентрациях в гладкомышечных и эндотелиальных опухолевых клетках. [2]

Об экспрессии гена MB также сообщалось в различных линиях опухолевых клеток, таких как карцинома груди, карцинома толстой кишки, острый лейкоз, десмопластические мелкоклеточные опухоли и немелкоклеточный рак легкого.[4]

Molecular

Миоглобин представляет собой единую полипептидную цепь из 154 аминокислот. Цепочка состоит из восьми α-спиралей, обозначенных буквами A – H. Молекула содержит простетическую группу гема, в которую входит ион железа порфиринового кольца. Связанный с гемом катион Fe может находиться в состоянии 2+ (восстановленное) или 3+ (окисленное). Сам ион железа взаимодействует с шестью различными лигандами, один из которых служит местом связывания кислорода. Этот сайт связывания может также связываться с другими потенциальными молекулами, включая CO и NO.[1]

Функция

Основная функция миоглобина - снабжать мышцы кислородом. Он делает это, высвобождая кислород в митохондрии, составляющие дыхательную цепь, помогая миоцитам удовлетворять свои высокие потребности в энергии. Миоглобин служит буфером для концентрации внутриклеточного кислорода и резервуаром кислорода в мышцах. Эта концепция подтверждается тем фактом, что у ныряющих млекопитающих может быть в 10-30 раз больше миоглобина по сравнению с животными, которые не задерживают дыхание в течение длительного периода.[1]

Миоглобин способствует диффузии кислорода. Миоглобин обесцвечивается в начале мышечной активности, что увеличивает градиент диффузии кислорода из капилляров в цитоплазму.

Было также показано, что миоглобин выполняет ферментативные функции. Он необходим для разложения биологически активного оксида азота до нитрата. Удаление оксида азота усиливает дыхание митохондрий. Это усиление связано с тем, что оксид азота обратимо ингибирует цитохромоксидазу.

Миоглобин, кроме того, удаляет активные формы кислорода.Он может делать это, взаимодействуя с жирными кислотами, которые могут иметь метаболическое значение в условиях насыщения кислородом и высоких энергозатрат [2].

Механизм

Миоглобин содержит катион Fe (II), связанный с гемовой группой, что дает ему способность обратимо связываться с кислородом. Кислород может связываться с гемовым остатком миоглобина из-за взаимодействия иона железа с шестью лигандами. Четыре из этих лигандов представляют собой атомы азота, которые вместе образуют порфириновое кольцо и имеют общую плоскость с железом.Пятый лиганд представляет собой имидазольную боковую цепь His93, которая стабилизирует гемовую группу и немного смещает ион железа от плоскости. Шестое положение лиганда - это сайт связывания кислорода. Когда кислород связывается с ионом железа, он частично возвращается в плоскость порфиринового кольца. Миоглобин также может связывать альтернативные лиганды, такие как молекулы CO, нитрита и азида. Например, CO прочно связывается с миоглобином так же, как и с гемоглобином, который образует карбоксимиоглобин. [1]

В своей восстановленной форме, Fe (II), миоглобин может быть связан с кислородом (оксимиоглобин) или нет (дезоксимиоглобин).Кроме того, ион железа может быть окислен с образованием Fe (III), известного как метмиоглобин. Связывание кислорода происходит без взаимодействия, поскольку миоглобин является мономерным. [5] Это связывание является причиной того, что кривая насыщения миоглобина кислородом является гиперболической и характерной для нормальной кинетики фермента Михаэлиса-Ментен. Сигмовидная форма кривой насыщения гемоглобина кислородом обусловлена ​​его тетрамерным составом и кооперативным связыванием кислорода.

Тестирование

Тестирование миоглобина может происходить в крови или моче.Основные показания для проверки этой лаборатории - рабдомиолиз или инфаркт миокарда. Как указано выше, полезность этих тестов сомнительна.

Что касается рабдомиолиза, то определение миоглобина в моче можно проводить с помощью тест-полоски мочи и микроскопии. При этом заболевании вы получите положительный результат анализа мочи на кровь. Однако, если посмотреть на образец под микроскопом, не будет никаких признаков красных кровяных телец. Индикаторная полоска мочи показывает ложный положительный результат на кровь, потому что миоглобин также реагирует с реагентом для теста ортотолидин.Миоглобин сыворотки не является необходимым для диагностики или лечения рабдомиолиза. Миоглобин в моче также обычно не используется. [6] Анализ мочи может надежно предсказать отсутствие миоглобинурии. Этот тест можно использовать вместо определения миоглобина в моче. [7]

Кроме того, миоглобин является чувствительным маркером острого инфаркта миокарда. Однако в нем нет конкретики. Его полезность заключается в оценке размера инфаркта и реперфузии. Миоглобин быстро высвобождается из миокарда во время травмы, и его концентрация в крови повышается в течение 30 минут сразу после начала события.Это один из первых маркеров, повышающихся в результате ишемической болезни сердца. Затем он быстро выводится почками в течение 24 часов. В этом смысле это важный маркер для раннего выявления или исключения сердечного повреждения. Таким образом, использование этого биомаркера инфы миокарда

.

миоглобинурия - wikiwand

Для более быстрой навигации этот iframe предварительно загружает страницу Wikiwand для Myoglobinuria .

Подключено к:
{{:: readMoreArticle.title}}

Из Википедии, свободной энциклопедии

{{bottomLinkPreText}} {{bottomLinkText}} Эта страница основана на статье в Википедии, написанной участники (читать / редактировать).
Текст доступен под CC BY-SA 4.0 лицензия; могут применяться дополнительные условия.
Изображения, видео и аудио доступны по соответствующим лицензиям.
{{current.index + 1}} из {{items.length}}

Спасибо за жалобу на это видео!

Пожалуйста, помогите нам решить эту ошибку, написав нам по адресу support @ wikiwand.com
Сообщите нам, что вы сделали, что вызвало эту ошибку, какой браузер вы используете и установлены ли у вас какие-либо специальные расширения / надстройки.
Спасибо! .

Миоглобин в моче | определение миоглобина в моче по Медицинскому словарю

Жидкость и растворенные вещества (включая соли и азотсодержащие продукты жизнедеятельности), которые выводятся из организма почками. См .: таблицы

Состав

Моча состоит из прим. 95% воды и 5% твердых веществ. Содержание твердых веществ составляет от 30 до 70 г / л, и они включают следующее (значения в граммах на 24 часа, если не указано иное): Органические вещества: мочевина (от 10 до 30), мочевая кислота (от 0,8 до 1.0), креатин (от 10 до 40 мг / 24 ч у мужчин и от 10 до 270 мг / 24 ч у женщин), креатинин (от 15 до 25 мг / кг массы тела в день), аммиак (от 0,5 до 1,3). Неорганические вещества: хлоридов (от 110 до 250 нмоль / л в зависимости от поступления хлоридов), кальций (от 0,1 до 0,2), магний (от 3 до 5 нмоль / 24 часа), фосфор (от 0,4 до 1,3). Осмолярность: от 0,1 до 2,5 мОсм / л.

В дополнение к вышесказанному, в зависимости от диеты и состояния здоровья человека могут присутствовать многие другие вещества.Среди составляющих веществ, указывающих на патологические состояния, аномальные количества альбумина, глюкозы, кетоновых тел, крови, гноя, цилиндров и бактерий. См. Иллюстрацию

Образец мочи выделился в течение 30 минут после того, как пациент опорожнил мочевой пузырь.

Сбор мочи, взятый в течение нескольких определенных часов или из определенного количества, а не из всего количества, выведенного в течение дня.

Моча, оставшаяся в мочевом пузыре после мочеиспускания, аномальное явление, которое может сопровождать увеличение простаты или прием лекарств, e.g., антигистаминные или холинолитики, предотвращающие полное мочеиспускание.

Нормальное
КОЛИЧЕСТВО
Нормальное Отклонение от нормы Значимость
1000–3000 мл / день Зависит от приема жидкости, потребляемой пищи, физических упражнений, температуры, функции почек
Высокий (полиурия > 3000 мл / день) Несахарный диабет, сахарный диабет, водная интоксикация, хронический нефрит, употребление диуретиков
Низкое (олигурия) Обезвоживание, кровотечение, диарея, рвота, непроходимость мочевыводящих путей или многие внутренние заболевания почек
Нет (анурия) То же, что и олигурия
ЦВЕТ
Нормальный Аномальный Значимость
Концентрация от желтого до янтарного Зависит от урохромового пигмента
Pale Dilut е моча, мочегонный эффект
Молочный Жировые шарики, гной, кристаллы
Красный Лекарства, кровяные или мышечные пигменты
Зеленый Желчный пигмент (пациент с желтухой)
Коричнево-черный Токсины, кровотечение, лекарства, метаболиты
ГЕМАТУРИЯ (кровь в моче)
Нормальный Отклонение от нормы Значимость
0–2 Эритроциты / поле высокой мощности (hpf) Нормальная (физиологическая) фильтрация
3 или более эритроцитов / hpf Экстраренальные: инфекции мочевыводящих путей, рак или камни.Со стороны почек: инфекции, травмы, злокачественные новообразования, гломерулопатии, поликистоз почек
ПЮРИЯ (лейкоциты в моче)
Нормальный Патологический Значимость
0–9 лейкоцитов HPF
10 или более лейкоцитов / HPF Инфекция мочевыводящих путей, уретрит, вагинит, уретральный синдром, пиелонефрит и др.
ПРОТЕИНУРИЯ
Нормальное Значимость
10–150 мг / день
30–300 мг / день альбумина Указывает на исходную утечку из клубочков при сахарном диабете или гипертонии (микроальбуминурии)
> 300 мг / день Макроальбуминурия.Указывает на прогрессирующую почечную недостаточность. Повреждение клубочков или тубулоинтерстиция почек.
> 3500 мг / сут Протеинурия нефротического диапазона. Обследование может включать биопсию почки.
УДЕЛЬНАЯ ВЕСА
Нормальный Аномальный Значимость
1.010–1.025 Зависит от гидратации
1.010 (низкий) Чрезмерное потребление жидкости, нарушение концентрирующей способности почек
> 1,025 (высокое) Обезвоживание, кровоизлияние, солевое истощение, сахарный диабет и др.
КИСЛОТНОСТЬ
Нормальный Ненормальный Значимость
Кислота (слабая) Диета, содержащая кислотообразующие продукты (мясо, яйца, чернослив, пшеница), превышает баланс основных продуктов (овощи и фрукты)
Высокая кислотность Ацидоз, сахарный диабет, многие патологические расстройства (лихорадка, голодание)
Щелочная Вегетарианская диета превращает мочевину в карбонат аммония; инфекция или проглатывание щелочных соединений
Анурия Полное (или почти полное) отсутствие мочеиспускания
Отведение Дренаж мочи через хирургически сконструированный канал (например.g., уретеростомия или подвздошный канал)
Дизурия Болезненное или затрудненное мочеиспускание (например, при уретрите, стриктуре уретры, инфекции мочевыводящих путей, гиперплазии предстательной железы или атонии мочевого пузыря)
Энурез Непроизвольное выделение моча, особенно у детей в ночное время (ночное недержание мочи)
Недержание мочи Потеря контроля над мочеиспусканием по любой причине (например, из-за непроизвольного расслабления мышц сфинктера мочевого пузыря или переполнения из-за полного или парализованного мочевого пузыря)
Ноктурия Чрезмерное мочеиспускание ночью
Олигурия Снижение диуреза (обычно менее 500 мл / день), часто связанное с обезвоживанием, шоком, кровотечением, острой почечной недостаточностью или другими состояниями, при которых нарушается перфузия почек или почечный выход
Полиурия Повышенный диурез (обычно более 3000 мл / день), например, при сахарном диабете, несахарном диабете и диурезе
.

определение миоглобинурии в Медицинском словаре

Миоглобинурия, этиология

Заболевание соединительной ткани Полимиозит, дерматомиозит

Наследственный Карнитин-пальмопилатинтрансферазная недостаточность, болезнь накопления миоглобиназы, дефицит гликопротеиназ накопление гликогена или липидов, пароксизмальная семейная миоглобинурия, злокачественная гипертермия, периодический паралич

Инфекция

Бактерии, например, болезнь легионеров

Паразиты, например, трихинеллез, токсоплазмоз

0003, вирусный грипп

, вирус EBV

Алкоголь-алкогольная миопатия, окись углерода, фенциклидин-PCP, «ангельская пыль», этиленгликоль, яд насекомых, некоторые мочегонные средства, болезнь Хаффа - исторический интерес

Травма Размозжение, чрезмерные / продолжительные физические нагрузки - например, марафонский бег, тяжелая мышечная травма, cr ush травма

Etcetera Гипертермия, инфаркт из-за окклюзии сосудов, судороги

Диагноз основан на клиническом подозрении, особенно с ярко-красной мочой и ↑ CK

Краткий словарь современной медицины McGraw-Hill.© 2002 McGraw-Hill Companies, Inc.

.

Миоглобин | белок | Britannica

Миоглобин , белок, обнаруженный в мышечных клетках животных. Он функционирует как блок хранения кислорода, обеспечивая кислородом работающие мышцы. Ныряющие млекопитающие, такие как тюлени и киты, могут оставаться под водой в течение длительного времени, потому что в их мышцах содержится больше миоглобина, чем у других животных.

Между миоглобином и гемоглобином, кислородсвязывающим белком красных кровяных телец, существует большое химическое сходство.Оба белка содержат молекулярный компонент, называемый гемом, который позволяет им обратимо соединяться с кислородом. Гемовая группа, содержащая железо, придает белкам красно-коричневый цвет. Связь между кислородом и гемоглобином более сложная, чем связь между кислородом и миоглобином, и объясняет двойную способность гемоглобина переносить кислород, а также хранить его.

При контакте с венозной кровью кислород легче соединяется с миоглобином, чем с гемоглобином, способствуя передаче кислорода от крови к мышечным клеткам.Таким образом обеспечивается кислород, который необходим работающей мышце для биохимических реакций, производящих энергию.

Миоглобин был получен в чистой кристаллической форме из многих источников. Его молекулярная масса составляет 16 700, что составляет примерно одну четвертую от гемоглобина. Хотя гемовая часть всех миоглобинов одинакова, белковые части значительно различаются между видами.

Получите эксклюзивный доступ к контенту нашего 1768 First Edition с подпиской. Подпишитесь сегодня

Миоглобин сыграл большую роль в выяснении структуры белков.В 1962 году часть Нобелевской премии по химии была присуждена Джону К. Кендрю за работу, в которой использовалась методика дифракции рентгеновских лучей, которая позволила построить трехмерную модель кристаллического миоглобина кашалота.

.

Смотрите также